Scoperta la variante Emoglobina Monza: studio dell’Università Bicocca
Ricercatori di Milano-Bicocca identificano una nuova variante emoglobinica legata a crisi emolitiche acute in età pediatrica.
Un team di ricercatori dell’Università di Milano-Bicocca ha identificato una nuova variante emoglobinica, denominata “Emoglobina Monza”. Questa rara mutazione, dovuta a una duplicazione di 23 aminoacidi nel gene dell’emoglobina (HBB), causa instabilità della proteina e provoca episodi di anemia emolitica acuta, soprattutto in presenza di febbre. Lo studio, pubblicato sulla rivista Med di Cell Press, apre nuove prospettive nella ricerca di queste patologie rare grazie all’applicazione di tecniche di Intelligenza artificiale.
La scoperta è stata possibile grazie al caso clinico di una bambina di origine cinese che, dopo un episodio febbrile, ha sviluppato una grave anemia emolitica, una condizione caratterizzata dalla distruzione accelerata dei globuli rossi. Questa patologia può avere gravi conseguenze, soprattutto in età pediatrica, quando gli episodi acuti compromettono lo stato di salute.
“Le varianti emoglobiniche instabili sono causate da alterazioni nella sequenza amminoacidica che compromettono la stabilità e funzionalità della proteina, scatenando crisi emolitiche sotto stress fisici come la febbre,” spiega Carlo Gambacorti-Passerini, direttore del reparto di Ematologia della Fondazione IRCCS San Gerardo dei Tintori di Monza e professore all’Università di Milano-Bicocca, che ha guidato il progetto.
La bambina è stata seguita dalla pediatra Paola Corti e dal tecnico Amedeo Messina presso la Fondazione IRCCS San Gerardo dei Tintori di Monza. Indagini successive hanno rivelato che anche la madre e i due fratelli della paziente erano portatori della stessa variante, manifestando episodi simili durante stati febbrili.
L’analisi genetica ha evidenziato che questa variante è unica nel suo genere, caratterizzata da una duplicazione lunga mai osservata prima in altre emoglobine instabili. Le lunghe duplicazioni nel gene HBB, solitamente associate alla beta-talassemia, alterano l’interazione tra le catene Beta e Alfa dell’emoglobina.
Gli ematologi Ivan Civettini, dottorando presso l’IRCCS Ospedale San Raffaele, e Arianna Zappaterra, medico della Fondazione IRCCS San Gerardo dei Tintori di Monza, si sono interrogati su come una mutazione così significativa permetta all’emoglobina di mantenere una funzionalità normale in condizioni fisiologiche.
